在蛋白质中, α-螺旋是最为普遍的二级结构单位, 并且在蛋白-蛋白、蛋白-DNA的相◆互作用中发挥极其重要的作用。很多蛋白-蛋白相互作用通过以二级结㊣构为支撑骨架的折叠亚结构∑域实现, 而α-螺旋二级结构的肽链是其中最为普遍的作用片段。这些α-螺旋肽的平均长度较短, 因此单独构建这类α-螺∩旋肽并通过化学合成得到可与靶标々蛋白发生选择性作用的活性多肽药物是可行的。α-螺旋是氨基酸通过肽键形☆成的具有右手螺旋二级结构的多肽, 螺旋每周◇包含3.6个氨≡基酸残基, 螺距为0.54 nm。该结↘构由第i个氨基酸肽键的N-H与第i+4个氨基酸√肽键的羰基氧形成氢键而构成的十三元“环”所稳定。